α-کیموتریپسین از پانکراس گاو C4129 سیگما

-کیموتریپسین از پانکراس گاو C4129 سیگما -Chymotrypsin from bovine pancreas C4129 Sigma مشخصات-کیموتریپسین از پانکراس گاو C4129 سیگما: خواص: سطح کیفیت 300 نوع: نوع II فرم: پودر لیوفیلیزه فعالیت خاص: 40 واحد در میلی گرم پروتئین mol wt 25 کیلو دالتون ترکیب بندی پروتئین، 85٪ رنگ سفید تا مایل به سفید شماره دسترسی UniProt P00767 برنامه های کاربردی) ساخت سنجش تشخیصی دمای ذخیره سازی -20 درجه سانتی گراد اطلاعات ژن گاو ... CTRB1(618826) شرح کاربرد آنزیم سیگما برای مطالعه رابطه ساختار-عملکرد در -کیموتریپسین گلیکوزیله با استفاده از کروماتوگرافی میل ترکیبی یون فلزی (IMAC) و الکتروفورز مویرگی میل یون فلزی بی حرکت (IMACE) استفاده شده است. بسته بندی 250، 500 میلی گرم در بطری پلی 1، 10 گرم در بطری پلی اقدامات بیوشیمی/فیزیول -کیموتریپسین یک پپتیداز سرین است و دارای 241 باقیمانده اسید آمینه است که در سه زنجیره پلی پپتیدی (باقیمانده های زنجیره ای A، باقیمانده های زنجیره ای-131 و باقی مانده های زنجیره ای C-97) که توسط پل های دی سولفیدی به هم متصل شده اند. وزن مولکولی این آنزیم 25 کیلو دالتون است. pI 8.75 است. به طور انتخابی پیوندهای پپتیدی را در سمت C ترمینال تیروزین، فنیل آلانین، تریپتوفان و لوسین هیدرولیز می کند. Ca2+ آنزیم را فعال و تثبیت می کند. این آنزیم توسط دی ایزوپروپیل فلوروفسفات (DFP)، فنیل متان سولفونیل فلوراید (PMSF)، N-p-tosyl-L-فنیل آلانین کلرومتیل کتون (TPCK)، کیموستاتین، آپروتینین، 1-آنتی تریپسین، و 1-آنتی تریپسین، و m2+1-a2-ma2 مهار می شود. یک پروتئاز سرین که پیوندهای پپتیدی را با زنجیره های جانبی معطر یا آبگریز بزرگ (Tyr، Trp، Phe، Met، Leu) روی انتهای کربوکسیل پیوند هیدرولیز می کند. تعریف واحد یک واحد 1.0 میکرومول BTEE در دقیقه در pH 7.8 در 25 درجه سانتیگراد هیدرولیز می کند. یادداشت آماده سازی تولید شده از 3 کیموتریپسینوژن متبلور یادداشت تحلیلی پروتئین تعیین شده توسط E1٪ / 280 بخش 4: اقدامات کمک های اولیه 4.1 شرح اقدامات کمک های اولیه توصیه عمومی کمک های اولیه باید از خود محافظت کنند. این برگه اطلاعات ایمنی مواد را به پزشک نشان دهید در حضور. اگر استنشاق شود پس از استنشاق: هوای تازه. با پزشک تماس بگیرید در صورت تماس با پوست در صورت تماس با پوست: بلافاصله تمام لباس های آلوده را درآورید. پوست را با آب / دوش در صورت تماس چشمی پس از تماس چشمی: با آب فراوان بشویید. با چشم پزشک تماس بگیرید شماره مخاطب را پاک کنید لنزها اگر بلعیده شود پس از بلع: بلافاصله قربانی را وادار به نوشیدن آب (حداکثر دو لیوان) کنید. الف مشورت کنید پزشک 4.2 مهمترین علائم و عوارض، چه حاد و چه تاخیری مهمترین علائم و اثرات شناخته شده در برچسب توضیح داده شده است (به بخش مراجعه کنید 2.2) و/یا در بخش 11 4.3 اشاره به هرگونه مراقبت فوری پزشکی و درمان ویژه مورد نیاز اطلاعاتی موجود نیست. رسانه خاموش کننده نامناسب برای این ماده/مخلوط هیچ محدودیتی در مورد عوامل خاموش کننده وجود ندارد. 5.2 خطرات خاص ناشی از ماده یا مخلوط ماهیت محصولات تجزیه مشخص نیست. قابل احتراق توسعه گازها یا بخارات احتراق خطرناک در صورت آتش سوزی امکان پذیر است. 5.3 توصیه به آتش نشانان فقط با دستگاه تنفس مستقل در منطقه خطر بمانید. جلوگیری از تماس پوستی توسط رعایت فاصله ایمن یا پوشیدن لباس محافظ مناسب. 5.4 اطلاعات بیشتر از آلوده کردن آب های سطحی یا زیرزمینی توسط آب اطفاء حریق جلوگیری کنید سیستم. بخش 6: اقدامات انتشار تصادفی 6.1 اقدامات احتیاطی شخصی، تجهیزات حفاظتی و روش های اضطراری توصیه برای پرسنل غیر اورژانسی: از استنشاق گرد و غبار خودداری کنید. از تماس با مواد خودداری کنید. از تهویه مناسب اطمینان حاصل کنید. منطقه خطر را تخلیه کنید، اقدامات اضطراری را رعایت کنید، با یک متخصص مشورت کنید برای حفاظت شخصی به بخش 8 مراجعه کنید. 6.2 اقدامات احتیاطی زیست محیطی اجازه ندهید محصول وارد زهکشی شود. 6.3 روش ها و مواد برای مهار و پاکسازی زهکشی ها را بپوشانید. نشت ها را جمع آوری کنید، ببندید و پمپ کنید. محدودیت های احتمالی مادی را رعایت کنید (به بخش های 7 و 10 مراجعه کنید). با دقت بردارید. به درستی دفع کنید. منطقه آسیب دیده را تمیز کنید. از تولید گرد و غبار خودداری کنید. بخش 7: جابجایی و ذخیره سازی 7.1 اقدامات احتیاطی برای جابجایی ایمن توصیه هایی در مورد حمل و نقل ایمن زیر کاپوت کار کنید ماده/مخلوط را استنشاق نکنید. اقدامات بهداشتی لباس های آلوده را فورا عوض کنید. محافظت پیشگیرانه از پوست را اعمال کنید. دست شستن و بعد از کار با ماده صورت. برای اقدامات احتیاطی به بخش 2.2 مراجعه کنید. 7.2 شرایط نگهداری ایمن، از جمله هرگونه ناسازگاری شرایط نگهداری محکم بسته شده. خشک. در قفل یا در محلی که فقط برای افراد واجد شرایط یا مجاز در دسترس است نگهداری کنید افراد پایداری ذخیره سازی دمای ذخیره سازی توصیه شده -20 درجه سانتی گراد 7.3 استفاده نهایی خاص به غیر از کاربردهای ذکر شده در بخش 1.2، هیچ کاربری خاص دیگری ذکر نشده است. DESCRIPTION Application The enzyme from Sigma has been used to study the structure-function relationship in glycosylated -chymotrypsin using immobilized metal-ion affinity chromatography (IMAC) and immobilized metal-ion affinity capillary electrophoresis (IMACE). Packaging 250, 500 mg in poly bottle 1, 10 g in poly bottle Biochem/physiol Actions -Chymotrypsin is a serine peptidase and has 241 amino acid residues contained in three polypeptide chains (A chain-13 residues, B chain-131 residues, and C chain-97 residues) linked by disulfide bridges. Molecular weight of this enzyme is found to be 25 kDa. The pI is 8.75. It selectively hydrolyzes peptide bonds on the C-terminal side of tyrosine, phenylalanine, tryptophan, and leucine. Ca2+activates and stabilizes the enzyme. The enzyme is inhibited by diisopropyl fluorophosphate (DFP), phenylmethanesulfonyl fluoride (PMSF), N-p-tosyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone (TPCK), chymostatin, aprotinin, 1-antitrypsin, and 2-macroglobulin, 10 mM Cu2+and Hg2+. A serine protease that hydrolyzes peptide bonds with aromatic or large hydrophobic side chains (Tyr, Trp, Phe, Met, Leu) on the carboxyl end of the bond.